Kollagen ist kein einzelner Stoff, sondern eine Proteinfamilie: Beim Menschen sind rund 28 Typen beschrieben, die sich in Aufbau und Vorkommen unterscheiden. Gemeinsam ist ihnen die Tripelhelix aus drei umeinander gewundenen Ketten und die Sequenz Glycin-X-Y, in der jede dritte Aminosäure Glycin ist. Im Nahrungsergänzungsregal spielen davon drei Typen eine Rolle.
Kurz gesagt
- Typ I stellt den größten Anteil des Kollagens im menschlichen Körper und kommt in Haut, Sehnen und Knochen vor.
- Typ II ist der Typ des Knorpelgewebes; als Rohstoff stammt er üblicherweise aus Hühnerbrustbein.
- Typ III tritt gemeinsam mit Typ I auf und wird selten allein angeboten.
- Glycin stellt rund ein Drittel der Aminosäurereste; Hydroxyprolin ist der analytische Marker.
- Der Typ steht nicht in der Nährwerttabelle — er gehört in die Zutatenbezeichnung.
Welche Kollagentypen stecken in Nahrungsergänzungsmitteln?
Drei von rund 28 beschriebenen Typen. Typ I stellt den größten Anteil des Kollagens im menschlichen Körper und wird aus Rinderhaut oder Fischhaut gewonnen. Typ II ist der Typ des Knorpelgewebes und stammt als Rohstoff meist aus Hühnerbrustbein. Typ III kommt im Gewebe zusammen mit Typ I vor und wird deshalb selten getrennt angeboten.
| Typ | Vorkommen im Gewebe | Rohstoffquelle | Form im Produkt |
|---|---|---|---|
| Typ I | Haut, Sehnen, Bänder, Knochen | Rinderhaut und Rinderspalt, Fischhaut und Fischschuppen | hydrolysierte Peptide |
| Typ II | Knorpelgewebe | Hühnerbrustbein | hydrolysiert oder undenaturiert |
| Typ III | gemeinsam mit Typ I, unter anderem in Haut und Gefäßwänden | Rinderhaut | hydrolysierte Peptide |
Die Zuordnung von Typ und Quelle ist die im Markt übliche; maßgeblich ist die Angabe im Rohstoffdatenblatt der jeweiligen Lieferung.
Was unterscheidet Kollagen von anderen Proteinen?
Das Aminosäureprofil. In der Sequenz Glycin-X-Y ist jede dritte Position mit Glycin besetzt, weil nur diese kleinste Aminosäure in die Mitte der Tripelhelix passt. Dazu kommen viel Prolin und mit Hydroxyprolin eine Aminosäure, die in anderen Nahrungsproteinen kaum vorkommt — sie dient dem Labor deshalb als Marker.
Wie viel Protein in gewöhnlichen Lebensmitteln steckt und woran die Angabe auf der Packung hängt.
Aus dem Hydroxyprolingehalt einer Probe wird über einen Umrechnungsfaktor auf den Kollagengehalt geschlossen. Der Faktor unterscheidet sich je nach Tierart und Methode, weshalb zwei Zahlen ohne Angabe des Verfahrens nicht vergleichbar sind.
Dieselbe Einschränkung gilt für die Dalton-Angabe: eine Zahl ohne ihr Messverfahren.
Woran erkennt ein Labor den Kollagentyp?
Am Peptidmuster, nicht am Gehalt. Nach der Hydrolyse trennt eine Aminosäureanalyse das Profil auf; für die Typzuordnung braucht es ein Verfahren, das Peptide unterscheidet, etwa Gelelektrophorese oder Massenspektrometrie. Ein Zertifikat, das nur Protein- und Hydroxyprolingehalt ausweist, belegt die Menge — den Typ belegt es nicht.
Warum die Herkunft mehr über einen Rohstoff verrät als der Typ — und was im Zertifikat je Lieferung steht.
- Tripelhelix
Die Grundstruktur des Kollagens: drei Polypeptidketten, die umeinander gewunden sind. Sie ist der Grund für die Sequenz Glycin-X-Y — nur Glycin ist klein genug für die Position im Inneren der Helix.
- Hydroxyprolin
Aminosäure, die durch nachträgliche Umwandlung von Prolin entsteht und in anderen Nahrungsproteinen kaum vorkommt. Sie ist der analytische Marker, über den der Kollagengehalt einer Probe berechnet wird.
- Hydrolysat
Durch enzymatische Spaltung zerlegtes Kollagen. Die Tripelhelix ist dabei aufgelöst, übrig bleiben Peptide unterschiedlicher Länge — die Form, in der Kollagen als Pulver überwiegend verkauft wird.
- Undenaturiert
Rohstoff, dessen Helixstruktur bei der Verarbeitung erhalten bleibt. Üblich bei Typ II aus Hühnerbrustbein und der Grund für die deutlich kleineren Portionsangaben solcher Produkte.
Häufige Fragen
Wie viele Kollagentypen gibt es?
Beim Menschen sind rund 28 Typen beschrieben [2]. Im Sortiment von Nahrungsergänzungsmitteln kommen davon drei vor: Typ I, Typ II und Typ III. Die übrigen sind für die Ernährung ohne praktische Bedeutung und werden nicht als Rohstoff angeboten.
Was ist der Unterschied zwischen Typ I und Typ II?
Vorkommen und Herkunft. Typ I ist der Typ von Haut, Sehnen und Knochen und stammt aus Rind oder Fisch. Typ II ist der Typ des Knorpelgewebes und stammt üblicherweise aus Hühnerbrustbein. Beide unterscheiden sich in Kettenaufbau und Peptidmuster.
Steht der Kollagentyp auf der Verpackung?
Nicht zwingend. Vorgeschrieben ist die Bezeichnung der Zutat, nicht die Typangabe. Seriöse Etiketten nennen Typ und Tierart gemeinsam, etwa „Kollagenhydrolysat (Rind), Typ I“. Fehlt beides, bleibt offen, welcher Rohstoff verarbeitet wurde.
Warum sind Portionen bei Typ II so viel kleiner?
Weil undenaturierter Typ II in Milligramm dosiert wird, hydrolysiertes Typ-I-Pulver dagegen in Gramm. Die beiden Angaben lassen sich nicht gegeneinander aufrechnen — es sind verschiedene Rohstoffe in verschiedener Verarbeitung, nicht zwei Mengen desselben Stoffs.
Kann man den Typ zu Hause erkennen?
Nein. Typ, Molekulargewicht und Reinheit sind Laborwerte. Was ohne Labor bleibt, ist das Etikett und das Analysezertifikat der Charge — deshalb ist die Frage, ob beides vollständig ist, die einzige, die sich am Regal beantworten lässt.
Was Du vor dem Kauf klären kannst
Drei Angaben reichen: Typ, Tierart und Menge je Portion. Stehen sie zusammen auf dem Etikett und deckt sich die Zutatenbezeichnung mit dem Rohstoffdatenblatt, ist der Rohstoff identifiziert. Alles Weitere — Molekulargewicht, Hydroxyprolingehalt, Prüfwerte — steht im Zertifikat der Charge.
Warum es für Kollagen keine zugelassene gesundheitsbezogene Angabe gibt und was das für Produkttexte bedeutet.
Quellen
- [1]Shoulders MD, Raines RT: Collagen structure and stability. Annual Review of Biochemistry 78, 2009, S. 929–958. (Annual Reviews) Quelle öffnen — abgerufen am 31. August 2026
- [2]Ricard-Blum S: The Collagen Family. Cold Spring Harbor Perspectives in Biology 3(1), 2011, a004978. (Cold Spring Harbor Laboratory Press) Quelle öffnen — abgerufen am 31. August 2026
Autor
Mert Sirin
Mert Sirin hat supnature gegründet und verantwortet Sortiment und Redaktion. Er arbeitet mit den Analysezertifikaten der eigenen Chargen und schreibt im Magazin über Kennzeichnung, Messwerte und Laborprüfung.
Mehr über Mert Sirin
